日本脑科学综合研究中心的研究人员揭示了血压调节的新原理。发表于Molecular Cell的结果表示，该研究把对单个细胞的作用发展联系为对整个系统水平的影响，并发现如果从细胞中释放出的蛋白质ERAP1进入了血液系统，那么血压会显著的降低。

由于高血压是中风、心脏病和糖尿病的首要危险因素，因此了解体内的血压调节原理对促进抗血压治疗发展非常重要。朝着这个目标，当RIKEN团队发现缺乏ERp44蛋白质的小鼠的血压低于正常老鼠时，便开始对此展开了研究。“我们发现该小鼠和血管紧张素Ⅱ缺乏症小鼠的症状非常相似，”资深作者Chihiro Hisatsune说道。“我们测试了它们的血压，并惊奇的发现该老鼠的血压比正常鼠大约低了20%。”

直接的调查显示，ERp44基因缺乏小鼠的血管紧张素Ⅱ与普通小鼠相比更易被清除。ERp44是一种位于内质网的多功能蛋白质。为了在研究血管紧张素Ⅱ为何不在这类小鼠血液中停留的原因，研究者们对与ERp44相关的蛋白质进行了研究，发现这些蛋白质也能离开细胞并进入到血液并能和血管紧张素Ⅱ相结合。

ERAP1是一种负责切割像血管紧张素这类多肽的氨肽酶。他们发现当内质网氧气含量过高时，ERAP1常常和ERp44 相连；当氧气水平降低时，该氨肽酶又会释放入血液。在没有ERp44表达的基因缺陷鼠中，所有的ERAP1均被释放进了血液中，并分解血管紧张素Ⅱ，最终导致低血压。

内质网的氧气水平会受包括细胞应激在内的多种因素影响。当内质网的氧气水水平因为应激的原因降低的时候，ERAP1便会释放，而血压便会低于正常水平。

刚好相反的是，该研究队伍发现当系统范围内的感染一起血压降到危险水平的时候，细胞内的ERp44数量便会升高。增多的胞内ERp44将给ERAP1更多的机会与ERp44结合，并降低其进入血液的几率。最终使得停留在血压中的血管紧张素能够一直血压的再度降低。

这项发现带有控制血压的暗示。当低血压刺激肾素血管紧张系统的一连串信号之后，前体物质便会产生血管紧张素Ⅱ。“因为这项发现，”团队组长，Katsuhiko Mikoshiba说道，“我们现在知道了血管紧张素Ⅱ是如何从血液中被移除并降低血压的过程，并且我们将拥有一个研究潜在治疗方法的新系统。”

“目前针对高血压的治疗方法，”他继续说道，“靶向瞄准产生血管紧张素Ⅱ的酶体。我们的结果开启了另一种研究方法，该方法目的是靶向瞄准类似ERAP1和ERp44的蛋白质活性。我们希望该研究结果可以促进高血压患者的治疗新策略的发展。