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组蛋白的翻译后修饰（Post-translational modifications, PTMs）是对蛋白质结构的重要调节，它们在调控基因表达、DNA修复、细胞信号传导等方面发挥关键作用。组蛋白PTMs可以通过添加或移除不同的化学基团或蛋白质实现，从而影响染色质结构和功能。以下是一些常见的组蛋白翻译后修饰类型：

1.乙酰化（Acetylation）：

乙酸基团的添加通常发生在赖氨酸残基上，减少了组蛋白与DNA的亲和力，使染色质结构松弛，有利于基因表达。

2.甲基化（Methylation）：

甲基团可添加到赖氨酸或精氨酸残基上。根据甲基化的位点和程度，它可以激活或抑制基因表达。

3.磷酸化（Phosphorylation）：

通常发生在丝氨酸或苏氨酸残基上，是一种动态且可逆的修饰，影响基因表达、细胞周期和DNA损伤应答。

4.泛素化（Ubiquitination）：

泛素蛋白质的添加与蛋白质降解相关，但在组蛋白上的泛素化也可以影响染色质结构和功能。

5.SUMO化（SUMOylation）：

小泛素样修饰蛋白（SUMO）的添加影响组蛋白的核内定位和基因表达调节。

6.琥珀酰化（Succinylation）：

琥珀酰基团的添加是一种新近发现的修饰，影响染色质结构和基因调控。

7.糖基化（Glycosylation）：

虽然在组蛋白上不常见，但某些情况下糖基团的添加可以发生，影响其功能。

8.酸化（Citrullination）：

这种修饰涉及精氨酸残基的转换，对基因调控有影响。

9.ADP-核糖基化（ADP-ribosylation）：

ADP-核糖基团的添加参与DNA修复和细胞应激反应。

这些翻译后修饰不仅对细胞功能至关重要，而且它们的异常变化与癌症、神经退行性疾病和其他病理条件有关。因此，对组蛋白PTMs的研究有助于深入理解疾病机制和发展新的治疗策略。

图1.蛋白质翻译后修饰方式鉴定示意图

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