2013年，James E. Rothman, Randy W. Schekman, and Thomas C. Südhof 获得了诺贝尔生理学或医学奖，因为他们发现了囊泡运输的分子学机制，细胞中维持细胞程序的主要运输系统。囊泡运输在细胞中扮演一种“送货上门服务”的角色。囊泡和运输材料,如蛋白质和激素从一个细胞器运输到另一个细胞器。然后通过与目标细胞器的膜融合释放它的内含物。囊泡运输的一个例子是在神经元通讯中,神经递质从一个神经细胞中释放。诺贝尔奖获得者发现囊泡运输的一些关键蛋白质是氮-乙马来酰亚胺-敏感因子(NSF),可溶性阿尔法吸附蛋白(α-SNAP)和可溶性SNAP受体(SNAREs)。

SNARE蛋白被称为膜融合的最小机构，为了诱导膜融合，蛋白质在四个螺旋束中结合形成一个 SNARE复合物，NSF和α-SNAP分解SNARE后再利用。特别的，NSF可以绑定一个能源分子三磷酸腺苷(ATP)，ATP-NSF绑合物通过ATP突破口发展内部张力，这个过程是用来对SNARE复合物产生巨大力量,最终把他们分开。然而,尽管从诺贝尔奖获得者的发现后30年已经过去了,由于方法论的缺乏，NSF /α-SNAP如何分解 SNARE复合物对科学家们来说仍然是一个谜。

2015年3月27日发表在最近一期《科学》杂志上，由韩国先进科技学院(KAIST)尹泰荣的和莱因哈德扬的神经生物学研究所的生物物理化学系报道， NSF/α-SNAP用各种单分子生物物理方法分解了一个SNARE复合物，使他们可以监控和操作单个蛋白质复合物。

“我们已经了解到,NSF在破裂20毫秒内释放能量“撕裂”SNARE复合物全面展开一步反应,紧跟在SNARE蛋白释放之后,”尹泰荣说。

以前人们认为NSF分解一个SNARE复合物是通过前进的方式解旋它。同时,很大程度上解释不了的是有多少个ATP水解周期是必需的,这些周期是如何关联到SNARE复合物的分解。

尹泰荣补充说，我们从研究中发现,NSF需要 之前已经绑定到SNARE上的ATP水解——这意味着,只有一轮的ATP周转对SNARE复合物的分解有效。此外,这可能是因为NSF通过从单个ATP建立能源并马上释放，将SNARE复合物分离,产生一个“弹簧”机制。”

NSF是与各种细胞活动相关的ATP酶家族(AAA + ATP酶)中的一员,对一些细胞功能来说至关重要,如DNA复制和蛋白质降解,膜融合、微管切断,过氧物酶体生物合成、信号转导和基因表达调控。这项研究增加了有价值的新见解和研究AAA + atp酶蛋白的提示,对各种生物至关重要。