Bax蛋白是细胞死亡的关键调控因子，目前，柏林自由大学，蒂宾根大学和苏黎世瑞士联邦理工学院（ETH）的科学家们共同研究出了Bax蛋白的3D模型。当被激活时，Bax蛋白将会在线粒体膜上形成气孔，从而导致蛋白质从线粒体膜间隙释放到细胞质中。这将触发一系列的反应，最终导致细胞死亡，而在癌细胞中，这一过程往往被破坏。采用双电子共振光谱，柏林自由大学的Enrica Bordignon教授所领导的研究小组已经证明，活化的Bax蛋白在膜上以二聚体的形式存在，其钳状结构在孔隙的形成过程中发挥着核心作用。以前的科学研究只能提供Bax蛋白核心结构域的晶体结构，但该蛋白质的全长结构一直难以实现更新。科学家们提出的3D模型可以很好地解释Bax蛋白的作用方式，并为未来抗癌药物的发展提供帮助。这项研究在线发表于Molecular Cell杂志上。

活化的Bax蛋白在膜上以二聚体的形式存在。两个蛋白的核心位点沿螺旋线2-5形成稳定的互作结构。与此相反，6-9的螺旋重新组合：它们从核心结构域脱落，并在膜上采用动态配置。最显著的构象变化是由螺旋5-6处的每个单体形成开口的发夹结构从而组装成钳状的二聚体结构。这种新的构象使膜的双分子层形成环形孔。

该模型由柏林的科学家Enrica Bordignon和她的同事共同提出，并强调了Bax蛋白从水溶的非活化状态到与膜结合的活化状态其结构的显著改变。这使得早期的基于5-6个永久保存的发夹结构废除。“如果我们了解了Bax蛋白使膜变形并形成气孔的作用方式，那我们将会进一步地了解到细胞是如何死亡的，并在抗癌药物的研发上取得重大进步。”Enrica Bordignon说。