刊载在《自然化学生物》期刊的一项研究报道，科学家发现了一个令人惊奇但简易的机制，透过它，肠道细菌能调适以适应人类肠道内不同的氧气环境。

这项研究由Shigeyuki Yokoyama 和来自结构生物学实验室的Wataru Nishii教授领军，开创了对抗这些细菌的新潜在靶点，其是常见的传染病致病微生物。此家族包括知名共生者和兼性或专性病菌，比如大肠杆菌，克雷白氏杆菌，沙门氏菌，志贺氏杆菌，和鼠疫杆菌。

该团队在一个叫Lon的酶发现精细的变化，其参与了蛋白质水解的过程，这容许这些细菌迅速适应快速替换的环境，即肠道内的有无氧状态和外面的有氧状态。

蛋白质水解是重要的过程，通过它细胞降解不需要的蛋白；其被严密控制以避免细胞受损。该团队发现一个小而惊奇的简易构象变化，其能作为一个开关，当曝露于富氧环境时，允许细胞进入一个高度蛋白质水解的状态。

该团队采用三种手段。第一，他们用晶体学分析和显示Lon蛋白酶能采取氧化或还原状态。 他们发现这些状态是可逆的，通过二硫键的形成或还原至使酶的出口放宽或收窄。他们发现此小变化对酶的蛋白水解能力有重大的影响。

下一步，他们研究Lon在液体中的酶性能和发现其活性在高氧环境下增加而在在肠道内的状态下降。他们鉴定了酶出口大小的变化为主因。

最后，它们显示氧化还原开关其实在活细胞内有作用，展示了Lon 的细胞活性在缺氧时较低，而在有氧环境中较高，谨慎的调控蛋白水解的双刃剑，其能保卫细胞免于外源压力却在无需时造成损伤。

根据Nishii博士，第一作者和该研究其中一位通讯作者，“我们对此感到非常惊奇，即一个由连接健和一个二硫键还原所造成的微小结构改变，会在分子和细胞功能上有如此强烈的效应。”

这是二硫键变构的第一个例子，其在正常生理状态下调控分子功能。虽然它依然是将来研究的靶点，类似机制也可能在其他蛋白存在，这是有趣的一点。”

Yokoyama教授，另一个通讯作者，说道这项成果出于意料之外。他希望这些成果能导向一个对抗传染病的新治疗靶点。