技术开发者表示，化学家通过该方法可以测得小分子与蛋白质之间的结合与解离常数，该过程无需修饰任一分子的结构，也不需要做标记。研究人员可以通过该技术给潜在候选药物根据其与靶蛋白形成稳定复合物的能力评级。

蛋白小分子复合物的稳定性取决于这两个分子之间结合和解离的速度。药物化学家在考察候选药物与酶或受体形成的稳定复合物时，他们想要那些可以快速结合蛋白质且解离很慢的小分子。测量结合和解离常数的常用方法是将其中一种分子黏附在介质表面，然后检测另一种分子的结合过程。该方法的结构修饰会改变分子间的作用方式，使测得的结果不符合真实情况。

为了在不改变蛋白质和小分子结构的条件下测得速率常数，加拿大约克大学的Sergey N .Krylov 和同事使用了分子排阻色谱，该技术仅仅根据分子体积大小实现物质分离。大分子物质，比如蛋白质通过色谱柱时移动很快，然而小分子移动很慢。研究团队通过该技术使复合物与游离分子分离，跟踪测量蛋白小分子复合物随时间的解离过程。

他们通过碳酸酐酶和对应的小分子抑制剂乙酰唑胺检验该技术。研究人员首先将乙酰唑胺注入分子排阻色谱中，然后注入蛋白质。蛋白质由于体积相对很大，会流过乙酰唑胺带，该过程中会形成一些复合物。这些复合物继续迅速流下，但是一些复合物会开始解离，游离乙酰唑胺会产生拖尾痕迹。分子流出色谱柱进入串联的可以检测小分子的质谱仪中。

研究人员根据质量信号绘制出乙酰唑胺随时间的变化曲线。结合型抑制剂首先从色谱柱中分离，图中显示出一个特征峰，后面紧随着解离小分子的条痕。一直没有结合蛋白质的小分子会最后流出色谱柱，留下一个尖锐峰。研究人员通过数学模型计算出该结果的解离常数，这与通过等温滴定量热法得出的结果很接近。Krylov表示研究结果表明通过该方法得到的数据很合理。

美国伊利诺伊大学的蛋白动力学专家Alexander Scheeline表示该研究结果相当令人激动，他认为通过该方法也可以很容易得到酶的产物生成速率。研究人员没有首先注入小分子抑制剂，而是注入酶可以催化的反应物。质谱仪随后可以检测反应产物随时间的变化过程，研究人员由此可以得到计算速率常数的数据。