HIV病毒表面覆盖的蛋白质可以助其进入健康细胞内。详细了解这个被称为刺突包膜蛋白的结构有助于科学家开发疫苗，因为人体内免疫抗体只能识别病毒该部分的的蛋白质。目前在两个相关的研究中，研究人员报告了HIV病毒刺突包膜蛋白的立体结构以及它们的构象动力学，该结构的分辨率几乎是原子水平的。

在一个美国国家过敏和传染病研究所的研究项目中，Peter D. Kwong 和同事报告了处于自由或封闭状态的HIV病毒刺突包膜蛋白晶体的结构，其分辨率达到3.5-?（1?=0.1nm）.该包膜蛋白呈现一个三聚体结构，每个结构由gp120 和gp41组成。该结构图像是首个分辨率足够展现gp41全貌的研究成果。

研究人员为使用广泛中和抗体获得了处于封闭构象状态的刺突蛋白结构。蛋白结构显示，gp41缠绕并固定在gp120链氨基端和羧基端附近。该刺突在其于健康细胞融合时，具有很重要的作用。

在另一个耶鲁大学医学院的研究项目中，Walther Mothes 和同事使用单分子荧光共振能量转移技术发现了HIV病毒刺突包膜蛋白的运动状态。测量结果显示自由包膜蛋白的构象在三个状态间快速转换。优势构象就是在晶体中观察到的封闭状态。当刺突激活进入细胞内时，会出现另外两个状态。

美国国家癌症研究所的生物物理学家Sriram Subramaniam ，他主要研究HIV病毒入侵方式以及刺突蛋白结构，表示：“该研究极大提高了我们对HIV病毒入侵细胞时可能发生的构象改变的理解，关于该完整病毒颗粒的动力学研究让我们更好地理解HIV糖蛋白包膜的灵活性提供了一个更加广阔的背景。”

 Mothes说：“我们的研究显示这些高活性泛中和抗体可以稳定处于封闭状态的刺突蛋白，未来设计的任何疫苗都应该包含这些模仿封闭状态刺突构象的结构，这样就可以引起体内抗体的识别反应。”