从蛋白质聚集研究中得到的一个基本原则就是蛋白质能被错误折叠成一系列不同类型的聚集形式。而且，蛋白质聚集表型和病理结果主要取决于特定的错误折叠形式。一个典型的例子就是朊病毒株现象，即朊病毒颗粒能导致独特的可遗传状态。
对酵母朊病毒(如PS1)和哺乳动物染病毒研究不多累积的证据表明朊病毒构型是朊病毒株变异的基础。但是，目前对错误折叠蛋白构型变化如何改变它们的生理作用还知之甚少。
在最新一期《自然》杂志（2006年8月3日）上，来自霍华德休斯医学院的研究人员Motomasa Tanaka和Jonathan S. Weissman等人给出了一个能够描述[PSI+]株表型如何根据朊病毒稀释物的作用、有限的溶解蛋白质的竞争和朊病毒生长和分裂率的构型差异之间的动力相互作用形成的分析模型。
对三种酵母Sup35([PSI+]蛋白决定因子)不同朊病毒构型以及它们在活体中的表现型的分析显示，导致最强的表现型的Sup35淀粉体却生长的最慢。但是，这种缓慢的生长能够由脆性的增加得到补偿，这种脆性能促进朊病毒的分裂。因此，聚集物的分裂倾向能产生新的种子，并且可能是它们对感染性和非感染性淀粉体生理影响的一个关键决定因子。
这项研究对错误折叠蛋白构型如何决定它在不同活体生物中的感染性机理有了新的了解，并因此对与朊病毒有关的疾病的研究提供有用信息。
朊病毒就是蛋白质病毒，是只有蛋白质而没有核酸的病毒。1997年诺贝尔医学或生理学奖的获得者美国生物学家斯垣利·普鲁辛纳（S. B. Prusiner）就是由于研究朊病毒作出卓越贡献而获此殊荣的。朊病毒不仅与人类健康、家畜饲养关系密切，而且可为研究与痴呆有关的其他疾病提供重要信息。
摘自《生物通》