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Abbine LinKine AbFluor 488偶联试剂盒实验建议和特色

背景：

AbFluor™ 染料是一系列高度水溶性荧光染料，跨越可见光和近红外光谱，特别适合用于标记生物分子，特别是蛋白质和核酸。 AbFluor™ 染料具有不同荧光染料核心结构，覆盖从UV到NIR的荧光光谱。对核心结构的创新修改，使得AbFluor™ 染料具有许多的新颖特征，优于其它商业染料。AbFluor™ 488是一种绿色荧光染料，可通过488 nm氩激光线极佳地激发，它产生更少的背景，且与常用仪器有良好的兼容性，是FITC，Alexa Fluor 488的超级替代产品。

Abbkine AbFluor 488偶联试剂盒试剂盒组分：

• 活化的 AbFluor™ 488 偶联物溶液

• AbFluor™ 488 偶联缓冲溶液

• 纯化柱（0.5 mL，50KD）

Abbkine AbFluor 488偶联试剂盒实验建议：

LinKine™ AbFluor™ 488偶联试剂盒，专门用于将AbFluor™ 488基团直接偶联到含有游离氨基的蛋白质，多肽或者其它样本上。

Abbkine AbFluor 488偶联试剂盒特点：

• 活化的AbFluor™ 488 – 可直接用于偶联抗体或者蛋白质。

• 优化的方案 - 遵循标准实验流程，凭借优异的荧光染料：蛋白质比率，和专利溶液配方，以获得最佳活性和荧光。

• 高效纯化 - 试剂盒包括纯化柱，确保快速有效地去除未反应的染料和优异的蛋白质回收率。

使用中注意事项：

• 待标记样本的初始浓度不应低于2 mg/ml。

• 请注意，缓冲液中不允许含有氨基的组分，这会影响偶联效果。

• 少量的BSA不会影响结果，建议使用PBS作为所需的缓冲液。

保存建议：该试剂盒在-20℃条件下可保存6个月。

运输条件：蓝冰运输

本试剂盒仅供科研使用，不得用于人体或者临床诊断。

图：Abbkine AbFluor 488偶联试剂盒用于制备AbFluor™ 488直接来自蛋白质、肽和其他含有游离氨基的配体。

来源：https://www.abbkine.cn/product/ktl0520/

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艾美捷Worthington GMP胶原酶/中性蛋白酶混合物研究

艾美捷Worthington用于脂肪干细胞分离的新 Celase® GMP

Worthington为脂肪干细胞分离应用提供了另一种潜在的解决方案；Celase® GMP 是一种禽类和哺乳动物无组织胶原酶和中性蛋白酶混合物，由 Cytori Therapeutics 在 GMP 质量条件下生产，Cytori Therapeutics 是开发用于临床应用的人类脂肪干细胞分离疗法的前行者。

艾美捷Worthington Celase® GMP专为从人体和其他脂肪组织中分离干细胞而设计，具有以下特色：

• 一个含有胶原酶和中性蛋白酶的无菌即用小瓶可以消化多达 280 克的脂肪组织，具有一流的 GMP 质量和长达 72 个月的保质期。

• 目前包括在美国 FDA 批准的用于脱发、慢性心力衰竭、腿筋损伤、膝关节骨性关节炎和硬皮病手部表现的 IDE 应用程序中。

• Cytori 提供技术档案，以简化从研究到临床应用的过渡。

• Worthington 和 Cytori 提供用于分离犬、马、人、羊、猪、兔和啮齿动物脂肪组织的研究方案。

• 一种专有的混合蛋白水解酶，旨在高效、温和且可重复地在体外将有核细胞从脂肪组织中解离。

• 采用无禽类和哺乳动物组织的原材料、无菌工艺和符合GMP 准则的无菌过滤生产，以确保最低水平的杂质和严格的质量标准。

注意：对于 ≤10 个 Celase® GMP小瓶，需要 一个特殊的 GMP 运输和包装，目录号 1235-PKG 。

艾美捷Worthington Celase® GMP，胶原酶/中性蛋白酶混合物：

资源： 溶组织梭菌/多粘芽孢杆菌

Celase® GMP 是一种专有的蛋白水解酶混合物，由 Cytori Therapeutics 生产、包装和标记，并由 WBC 分销，旨在高效、温和和可重复地体外分离有核细胞与脂肪和其他组织。采用无禽类和哺乳动物组织的原材料、无菌工艺和符合 GMP 指南的无菌过滤生产，以确保杂质含量最低。一个含有胶原酶和中性蛋白酶的小瓶可以消化多达 280 克的脂肪组织。

Worthington核心酶用于生命科学研究、原代细胞和干细胞分离、生物加工、生物制药、诊断和生物技术应用。艾美捷科技是Worthington的中国代理商，为科研工作者提供优质的产品与服务。

来源：https://www.amyjet.com/merchants/Worthington-n.html

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Worthington丨艾美捷Worthington肌动蛋白研究方案

肌动蛋白是一种参与将化学能转化为机械功的蛋白质。ATP是分子的重要组成部分。肌动蛋白是肌肉肌原纤维的关键成分，它与肌球蛋白丝的重肌动球蛋白 (HMM) 部分结合形成高粘性肌动球蛋白。肌动蛋白的特征在于其与肌球蛋白的超沉淀、其在低离子强度下激活肌球蛋白ATP酶(EC 3.6.1.3)以及在高离子强度下添加ATP时其解聚，即粘度损失。通过在中性或微碱性 pH 值下添加中性盐，肌动蛋白可逆地转化为粘性聚合纤维形式 F-肌动蛋白。涉及结合核苷酸的反应是：

G-肌动蛋白-ATP → F-肌动蛋白-ADP + Pi

稳定性/储存：在 2-8°C 下可稳定 1-2 年。储存在 2-8°C。

艾美捷Worthington肌动蛋白相关研究：

脱氧核糖核酸酶

艾美捷Worthington肌动蛋白应用：

结合研究

使基因表达研究正常化的内源性内部对照

艾美捷Worthington肌动蛋白的特征：

蛋白质登录号

P68135

CATH分类

类别： Alpha Beta

架构： 2 层三明治和 Alpha-Beta 复杂

拓扑：核苷酸转移酶；域 5 和肌动蛋白；链 A，域 4

分子量

41.8 kDa（理论值）

等电点

5.23（理论）

消光系数

43,840 cm -1  M -1（理论值）

E 1%,280  = 10.48（理论）

艾美捷Worthington 肌动蛋白部分参考文献：

Adelman, M. and Taylor, E.

Further Purification and Characterization of Slime Mold Myosin and Slime Mold Actin , Biochemistry 8 , 4976 , 1969

Adelstein, R. and Conti, M.

Phosphorylation of Platelet Myosin Increases Actin-Activated Myosin ATPase Activity , Nature 256 , 597 , 1975

Adelstein, R. and Eisenberg, E

, Regulation and Kinetics of the Actin-Myosin-ATP Interaction , Annu Rev Biochem 49 , 921 , 1980

Alicea, H. and Renaud, F.

Actin-Tubulin Homology Revisited , Nature 257 , 601 , 1975

Worthington核心酶用于生命科学研究、原代细胞和干细胞分离、生物加工、生物制药、诊断和生物技术应用。艾美捷科技是Worthington的中国代理商，为科研工作者提供优质的产品与服务。

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Worthington丨艾美捷Worthington腺苷脱氨酶研究方案

腺苷脱氨酶是一种普遍存在于哺乳动物组织中的嘌呤分解代谢酶，可分别催化腺苷和 2'-脱氧腺苷脱氨为肌苷和 2'-脱氧肌苷。

稳定性/储存：在 2-8°C 储存时稳定≥6 个月。

Worthington腺苷脱氨酶单位定义：

在 25°C、pH 7.4 条件下，一个单位每分钟可将 1 微摩尔腺苷转化为肌苷。

艾美捷Worthington腺苷脱氨酶应用：

升高的水平是对各种人类疾病的诊断测试（Ribera等人1987 和 Segura等人1989）

肌苷、脱氧肌苷和双脱氧肌苷合成（Sheid 1996）

生物体液中腺苷的测定 (Piras 1973)

测定血液中的 5'-核苷酸酶 (Blackburn et al. 1992)

CATH分类：

类别：阿尔法贝塔

架构：Alpha-Beta Barrel

拓扑：TIM 桶

分子量

40.8 kDa（理论值）

消光系数

43,960 厘米-1 米-1

活性位点残留

组氨酸 (H214)

半胱氨酸 (C262)

天冬氨酸（D295 和 D296）

等电点

5.33（理论）

艾美捷Worthington腺苷脱氨酶测定：

方法

反应速度通过腺苷脱氨基引起的265nm处吸光度的变化来测量。在规定条件下，在25°C和pH 7.4的条件下，每分钟一个单位将一微摩尔腺苷转换为肌苷。

试剂

1.4 mM腺苷在0.05 M磷酸盐缓冲液中，pH 7.4

0.05 M磷酸盐缓冲液，pH 7.4

酶：

使用前立即在冰凉的0.05 M磷酸盐缓冲液（pH 7.4）中稀释至0.2-0.8单位/ml的浓度。

程序：

将分光光度计调整至265 nm和25°C。

艾美捷Worthington 腺苷脱氨酶部分参考文献：

Agarwal, R. , Sagar, S. and Parks, R.

Adenosine Deaminase from Human Erythrocytes: Purification and Effects of Adenosine Analogs , Biochem Pharmacol 24 , 693 , 1975

Aiuti, A. , Cattaneo, F. , Galimberti, S. , Benninghoff, U. , Cassani, B. , Callegaro, L. , Scaramuzza, S. , Andolfi, G. , Mirolo, M. , Brigida, I. , Tabucchi, A. , Carlucci, F. , Eibl, M. and Aker, M.

Gene Therapy for Immunodeficiency Due to Adenosine Deaminase Deficiency , N Engl J Med 360 , 447 , 2009

Akedo, H. , Nishihara, H. , Shinkai, K. , Komatsu, K. and Ishikawa, S.

Multiple Forms of Human Adenosine Deaminase. I. Purification and Characterization of Two Molecular Species , Biochim Biophys Acta 276 , 257 , 1972

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艾美捷Worthington白蛋白，无核酸酶研究方案

BSA，用于去除核酸外切酶、核酸内切酶、核糖核酸酶和蛋白酶活性。在治疗期间，白蛋白可能会发生一些降解。沃辛顿产品在反应和稀释中可用作稳定剂，在担心污染核酸酶和蛋白酶的沉淀中可用作压舱蛋白。

血清白蛋白是循环系统中最丰富的蛋白质，其功能是结合和运输长链脂肪酸阴离子，清除胆红素，并作为甲状腺激素和甾体激素的备用运输（Murayama和Tomida，2004年，Peters，1977年）。

艾美捷Worthington白蛋白，无核酸酶分子特征：

该蛋白质是作为前体前白蛋白合成的。残留物19-24为前区。牛前白蛋白的信号序列与大鼠前白蛋白具有相当大的同源性；然而，该序列与其他牛蛋白没有同源性（MacGillivray等人，1979年，Fujiwara和Amisaki，2006年）。

艾美捷Worthington白蛋白，无核酸酶应用：

白蛋白用于需要抑制或减少非特异性蛋白质相互作用和蛋白质与生物大分子之间相互作用的应用，例如：

Western, Northern, Southern和斑点印迹（Sambrook 2001）

PCR和RT-PCR反应（Kreader 1996和Pandya等人1994）

酶反应（Gianfreda和Scarfi 1991，Chang 1994和1995）

核酸杂交（Sambrook 2001）

CATH分类：

类别：主要是Alpha

体系结构：正交束

拓扑结构：血清白蛋白；链A，域1

（基于人血清白蛋白，与牛的白蛋白相同76%）

分子量

66.4 kDa（理论值）

x佳pH值

5.0-7.0（El Kadi等人，2006年）

艾美捷Worthington 白蛋白，无核酸酶部分参考文献：

Bloomfield, V.

The Structure of Bovine Serum Albumin at Low pH , Biochemistry 5 , 684 , 1966

Chang, B. and Mahoney, R.

Thermal Denaturation of Beta-Galactosidase (Streptococcus thermophilus )and Its Stabilization by Bovine Serum Albumin: An Electrophoretic Study , Biotechnol Appl Biochem 19 , 169 , 1994

Crestfield, A.M. , Moore, S. and Stein, W.H.

The Preparation and Enzymatic Hydrolysis of Reduced and S-carboxymethylated Proteins , J Biol Chem 238 , 622 , 1963

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Worthington丨艾美捷Worthington弹性蛋白酶研究方案

猪胰腺弹性蛋白酶的分子量为25.9kDa，最适pH值为8.5。弹性蛋白酶可以水解多种蛋白质底物，但在蛋白酶中，它水解天然弹性蛋白的能力是独一无二的，天然弹性蛋白是一种不受胰蛋白酶、糜蛋白酶或胃蛋白酶攻击的底物。大豆胰蛋白酶抑制剂和激肽释放酶抑制剂抑制蛋白水解，但不抑制弹性水解活性。弹性蛋白酶的分析方法改编自Feinstein et al.，Biochem。生物物理学。Res.Comm.，50，1020（1973），并使用Bieth等人《生物化学》中更易溶解的底物。医学，11350（1974）。

艾美捷Worthington弹性蛋白酶稳定性/储存：弹力酶在pH值下不稳定≤ 3.5.当作为干粉储存时，酶在2-8°C下可稳定6-12个月。弹性蛋白酶代码：ES和ESL在中性pH和浓度大于0.25%时溶解度较差。在稀释到反应混合物或介质之前，在KCl或碱性缓冲液中制备一次溶液是有帮助的，以补偿离子强度或pH值的变化。在pH值4.0-10.4下稳定。

技术说明：1个SucAla3NA单元大约相当于6个弹性蛋白消化单元。水性液体悬浮液应无菌处理，以避免细菌污染。由于水悬浮液（代码：ES）的粘性，应冲洗小瓶以回收内容物。

艾美捷Worthington弹性蛋白酶单位定义：

在25°C、pH 8.0的条件下，一个单位每分钟可裂解一个微米的N-琥珀酰-L-丙基-L-丙氨酸-L-丙胺基-p-硝基苯胺。

艾美捷Worthington弹性蛋白酶应用：

1.组织分解：由于弹性蛋白在结缔组织的弹性纤维中浓度最高，因此弹性蛋白酶经常用于分解含有广泛细胞间纤维网络的组织。为此，它通常与胶原酶、胰蛋白酶和糜蛋白酶等其他 酶一起使用。

2.膜蛋白溶解

3.蛋白质序列研究

艾美捷Worthington弹性蛋白酶部分参考文献：

Ardelt, W.

Partial Purification and Properties of Porcine Pancreatic Elastase II , Biochim Biophys Acta 341 , 318 , 1974

Ardelt, W.

Physical Parameters and Chemical Composition of Porcine Pancreatic Elastase II , Biochim Biophys Acta 393 , 267 , 1975

Ascenzi, P. , Menegatti, E. , Guarneri, M. and Antonini, E.

Catalytic Properties of Porcine Pancreatic Elastase: A Steady-state and Pre-steady-state Study , Mol Cell Biochem 56 , 33 , 1983

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Worthington丨艾美捷Worthington乙醇脱氢酶研究方案

源自酵母的醇脱氢酶是一种金属酶，每个分子含有四个紧密结合的锌原子（Vallee and Hoch, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 41, 327, 1955）。乙醇酶促氧化的最佳 pH 值为 8.6-9.0，乙醛还原的最佳 pH 值接近 7.0。

醇脱氢酶 (ADH) 是氧化还原酶家族的一部分，它使用 NAD +或 NADP +作为电子受体来催化醇的氧化（White and White 1997）。该反应是可逆的，底物可以是各种伯醇或仲醇以及半缩醛。酒精脱氢酶存在于大多数生物体中，酵母是酶的最活跃形式。以下数据适用于面包酵母、酿酒酵母的酒精脱氢酶。

稳定性/储存：在 2-8°C 下稳定 3-5 个月。

单位定义：

在 25°C、pH 8.8 条件下，一个单位每分钟可减少 1 微摩尔 NAD。

艾美捷Worthington乙醇脱氢酶特异性：

酵母 ADH 的特异性比肝酶的特异性更窄。它接受乙醇，对直链伯醇有一定的活性。它对某些仲醇和支链醇的作用非常有限（Dickinson 和 Dalziel 1967a）。

艾美捷Worthington乙醇脱氢酶应用：

伯醇和醛的酶法测定

手性化合物的合成

缩醛磷脂酶的分光光度测定

有机溶剂中的酶催化

NAD +、NADH、NADP +和 NADPH的研究

CATH分类：

类别：阿尔法贝塔

架构：Alpha-Beta 复合体和 3 层 (aba) 三明治

拓扑：醌氧化还原酶；链 A，域 1 和罗斯曼折叠

分子量：

146.8 kDa（理论值）

X佳 pH：

5.4（肖尔和 Theorell 1966）

消光系数：

189,320 cm -1 M -1（理论值）

E 1%,280 = 12.89（理论值）

试剂：

0.1 M焦磷酸钠缓冲液，pH 9.2

2 M乙醇。用试剂级水将12.12 ml 95%乙醇稀释至100 ml。

直径0.025 M。注：NAD可能因盐的形式和水合程度而异。应小心使用分析等级和正确的分子量。

0.1 M磷酸盐缓冲液，pH 7.5

0.1%白蛋白（BSA）

艾美捷Worthington乙醇脱氢酶部分参考文献：

Abdallah, M. , Biellmann, J. , Cedergren-Zeppezauer, E. , Gerber, M. , Dietrich, H. , Zeppezauer, M. , Koerber, S. , MacGibbon, A. and Dunn, M.

Reaction of the Z Isomer of 4-trans-(N,N-dimethylamino)cinnaldoxime with the Liver Dehydrogenase-Oxidized Nicotinamide Dinucleotide Complex , Biochemistry 23 , 1003 , 1984

Ainslie, G. and Cleland, W.

Isotope Exchange Studies on Liver Alcohol Dehydrogenase with Cyclohexamol and Cyclohexanone as Reactants , J Biol Chem 247 , 946 , 1972

Anderson, B. and Reynolds, M.

Multiple Inhibition of Yeast Alcohol Dehydrogenase by Heterocyclic Nitrogen Bases , Arch Biochem Biophys 114 , 299 , 1965

Worthington核心酶用于生命科学研究、原代细胞和干细胞分离、生物加工、生物制药、诊断和生物技术应用。艾美捷科技是Worthington的中国代理商，为科研工作者提供优质的产品与服务。

来源：https://www.amyjet.com/merchants/Worthington-n.html

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Worthington丨艾美捷Worthington醛缩酶研究方案

醛缩酶催化糖酵解和能量产生中的关键反应。

醛缩酶存在于所有动植物组织以及大多数微生物中。在动物和高等植物组织中发现的 I 类醛缩酶的特点是不需要二价金属辅因子，并且与底物磷酸二羟丙酮形成酮亚胺席夫碱中间体。仅在原核生物和低等真核生物中发现的 II 类醛缩酶需要二价金属辅因子（Heron 和 Caprioli 1975，London 1974，和 Lebherz等人1973，Gefflaut等人1995）。I 类醛缩酶分为三种类型： A 型（主要形式）存在于肌肉中；肝肾B型；和大脑中的 C 型（加上一些 A）（Horecker等人1972）。

艾美捷Worthington醛缩酶稳定性/储存：酶在低于 4.5 的 pH 值下发生不可逆的变性。硫酸铵溶液中的结晶悬浮液，pH 7.6，在 2-8°C 下可稳定至少六个月。

单位定义：

在 25°C、pH 7.5 条件下，一个单位会导致每分钟增加 1.0 A240，采用肼/3-磷酸甘油醛测定法（Jagannathan等人，Biochem. J., 63 94, 1956）。

艾美捷Worthington醛缩酶应用：

化学酶合成（Bolt et al . 2008 和 Calveras et al. 2009）

结构-功能研究 (St.-Jean et al. 2005)

有机合成（Castillo等人， 2006 年，Concia等人， 2009 年）

D-果糖-1,6-二磷酸的定量

耦合反应中的代谢物测定 (Hiller et al. 2007)

柱和凝胶中的分子量标记

艾美捷Worthington醛缩酶的特征：

分子量：

156.8 kDa（理论值）

x佳 pH：

6.9-8.8

等电点：

8.47（理论）

消光系数：

133,560 cm -1 M -1（理论值）

E 1%,280 = 8.52（理论）

活性位点残留：

赖氨酸 (K229)

谷氨酸 (E187)

加上其他带电残基（由于在活性位点发现的许多带电氨基酸非常接近，功能分配很复杂）（St.-Jean et al . 2005）

艾美捷Worthington醛缩酶测定方法：

基于 Boyer 对肼测定法的改进 (Jagannathan等人1956)，其中 3-磷酸甘油醛与肼反应形成在 240 nm 处吸收的腙。该系统的优点是其简单性和特异性。一个单位被描述为在指定条件下 25°C 和 pH 7.5 时每分钟 1.00 的吸光度变化。Rutter (1961) 已经描述了测定醛缩酶的替代方法。已使用偶联的α-甘油磷酸脱氢酶测定法（Richards et al . 1961）。

艾美捷Worthington醛缩酶部分参考文献：

Allen, B. , Gracy, R. and Harris, B.

Studies on Aldolase from Human Cardiac Tissue , Arch Biochem Biophys 155 , 325 , 1973

Anderson, L. , Heinrikson, R. and Nyes, C.

Chloroplast and Cytoplasmic Enzymes. Subunit Structure of Pea Leaf Aldolases , Arch Biochem Biophys 169 , 262 , 1975

Anderson, P. and Kaplan, H.

Reactivity of the Active-Centre Lysine Residue of Rabbit Muscle Aldolase , Biochem J 137 , 181 , 1974

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来源：https://www.amyjet.com/merchants/Worthington-n.html

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Worthington丨艾美捷Worthington碳酸酐酶研究方案

碳酸酐酶在羧基转移和还原反应中很有用。

碳酸酐酶（CA）催化CO2/H2CO3的可逆水合和脱水反应。CA在自然界中广泛存在，存在于动物、植物和某些细菌中。已在哺乳动物中鉴定出16种同工酶并对其进行了鉴定。由于红细胞CA在实验中相对容易获得，因此它是研究极为广泛的。

单位定义：

一个单位由Wilbur和Anderson（J.Biol.Chem.，176，147（1948））的电测法测定，其中测定了饱和CO2溶液在0-4°C将0.02M Tris-HCl缓冲液的pH值从8.3降至6.3所需的时间（以秒为单位）。

艾美捷Worthington碳酸酐酶应用：

血液中CO 2的测定

去除酸度测试试剂中的 CO 2

羧基转移

还原反应

艾美捷Worthington碳酸酐酶特征：

CATH分类：

类别：阿尔法贝塔

拓扑结构：碳酸酐酶 II

分子量：

29.0 kDa（理论值）

30 kDa (Lindskog et al. 1971)

x佳 pH：

7.0-7.5（Demir等人2000 和 Tasgin等人2009）

等电点：

6.40（理论）

消光系数：

50,070 cm -1 M -1（理论值）

E 1%, 280  = 19.0 (Nyman and Lindskog 1964)

艾美捷Worthington碳酸酐酶测定方法：

Wilbur和Anderson（1948）的电测法，其中饱和CO2溶液降低pH值0.012 M Tris所需的时间（以秒为单位）⋅测定0°C下8.3至6.3的HCl缓冲液。在T0记录无酶时间；含酶，T。

艾美捷Worthington碳酸酐酶部分参考文献：

Andersson, B. , Nyman, P. and Strid, L.

Amino Acid Sequence of Human Erythrocyte Carbonic Anhydrase B , Biochem Biophys Res Commun 48 , 670 , 1972

Appleton, D. and Sarkar, B.

The Activity-Related Ionization in Carbonic Anhydrase , Proc Natl Acad Sci U S A 71 , 1686 , 1974

Behravan, G. , Jonsson, B. and Lindskog, S.

Fine Tuning of the Catalytic Properties of Carbonic Anhydrase - Studies of a Thr200 --> His Variant of Human Isoenzyme II , Eur J Biochem 190 , 351 , 1990

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Worthington丨艾美捷Worthington过氧化氢酶研究方案

过氧化氢酶是一种含有四个分解过氧化物的亚基的血红蛋白。过氧化氢酶是一种负责降解过氧化氢的酶。它是一种几乎存在于所有动物细胞中的保护酶。

艾美捷Worthington过氧化氢酶技术说明：从CTR 中去除百里酚，测量所需量的混合悬浮液，离心以收集酶晶体，去除上清液。将晶体重悬于初始体积的二分之一水中，重新旋转。丢弃洗涤上清液并将晶体溶解在选择的缓冲液中。

艾美捷Worthington过氧化氢酶稳定性/储存： 所有制剂在 2-8°C 下可稳定保存 12 个月。冻干制剂应防潮。此外，Worthington CTR 不应储存在塑料中。

单位定义

在 25°C、pH 7.0 条件下，一个单元每分钟分解 1 微摩尔过氧化氢。

艾美捷Worthington过氧化氢酶应用：

在商业上，过氧化氢用作杀菌剂（Chu et al. 1975）

含过氧化物酶的牛奶防腐剂 (Collins 1971)

增加发酵乳中双乙酰的合成和稳定性 (Collins 1971)

自由基研究（Lardinois 1995）

除臭（White and White 1997）

干燥前漂白机织和针织棉织物后残留过氧化氢的分解（White and White 1997）

半胱胺测定（White and White 1997）

葡萄糖酸和乙醇酸的生产（Seip等人1994 和 Godjevargova等人2004）

清洁硅和半导体板（White and White 1997）

艾美捷Worthington过氧化氢酶特征：

分子量：

232 kDa (Schroeder et al. 1969)

240 kDa (赫斯科维茨 1969)

单体：57.5 (Schroeder et al. 1969)

x佳 pH：

大约 7.0（Maehly 和 Chance 1954）

等电点：

5.4 (Samejima et al. 1962)

消光系数：

246,000 cm -1  M -1  （理论值）

E 1%, 276 = 12.9 (赫斯科维茨 1969)

活性位点残留：

组氨酸 (H74)

天冬酰胺 (N147)

艾美捷Worthington过氧化氢酶部分参考文献：

Abad-Zapatero, C.

Crystallization by Centrifugation , Nature 356 , 392 , 1992

Abe, K. , Hiraga, M. and Anan, F.

The Chemical Modification of Beef Liver Catalase. IV. The Properties of Acrylonitrile- or Glyoxal-Treated Products of Catalase , J. Biochem. 74 , 889 , 1973

Altomare, R. , Kohler, J. , Greenfield, P. and Kittrell, J.

Deactivation of Immobilized Beef Liver Catalase by Hydrogen Peroxide , Biotechnol Bioeng 16 , 1659 , 1974

Worthington核心酶用于生命科学研究、原代细胞和干细胞分离、生物加工、生物制药、诊断和生物技术应用。艾美捷科技是Worthington的中国代理商，为科研工作者提供优质的产品与服务。

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