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艾美捷Worthington丨羟基类固醇脱氢酶说明书
Worthington 艾美捷羟基类固醇脱氢酶催化类固醇的羟基和羧基的相互转化。 睾酮衍生的羟基类固醇脱氢酶有两种类型：3-α-羟基类固醇脱氢酶（α酶）和3-β-羟基类固醇脱氢酶（β酶）。α酶的分子量为47,000道尔顿。α 酶仅氧化 C19、C21 和 C24 系列的 3-α-羟基类固醇。它受到重金属和巯基结合剂的抑制。β酶催化C19和C21系列的3-β-羟基类固醇、C18、C19和C21系列的17-β-羟基类固醇以及某些16-β-羟基类固醇的氧化。它受重金属和还原剂的抑制。睾酮的氧化被 3,17-α-雌二醇和其他 1,3,5-雌二烯衍生物抑制。
羟基类固醇脱氢酶催化类固醇的羟基和羧基的相互转化。来自睾酮假单胞菌的有两种类型：
1. 3α-羟基类固醇脱氢酶（1.1.1.50），（α酶）：
公式（上图）
2. 3β-和 17β-羟基类固醇脱氢酶：
公式（下图）
这些酶在类固醇的测定中具有有用的应用（Hurlock 和 Talalay 1958；Stempfel 和 Sidbury 1964；Moore 1972）。它们已用于测定血液中的胆汁酸（Iwata 和 Yamasaki 1964；Palmer 1969；Leslie 1969；Murphy等人1970；Schwarz等人1974）。
应该注意的是，Worthington 提供两种制剂：一种来自常规的睾酮假单胞菌(ATCC 11966) 培养物，它同时产生 α 和 β 酶，另一种来自几乎只产生 α 酶的突变菌株。通过使用两者，可以通过差异确定β-羟基类固醇。
Teller 和 Bongiavanni (1963) 报道了突变菌株对表雄酮的活性只有轻微的活性，表明只有微量的 β 酶。Roe 和 Kaplan (1969) 研究了突变株和野生型菌株的特异性，具体细节应参考该参考资料。
Worthington 艾美捷羟基类固醇脱氢酶技术说明：STDHP 和 STDH 同时包含 α 和 β 活性。然而，STDHMP 仅包含 α 活性。
单位定义：一个单位在 25°C、pH 9.0 下每分钟减少 1 微摩尔 NAD，使用雄酮或睾酮作为底物。
Worthington 艾美捷羟基类固醇脱氢酶的3类描述：
1、羟基类固醇脱氢酶
从诱导细胞中获得的一种冻干粉末。包含 alpha 和 beta 活动。
储存在-20°C。
2、羟基类固醇脱氢酶
从突变株的适应细胞中获得的纯化粉末。仅对雄酮有活性，对睾酮无活性。
储存在-20°C。
需要特殊运输：冰袋
3、羟基类固醇脱氢酶
一种从诱导细胞中获得的纯化粉末。包含 alpha 和 beta 活动。
储存在-20°C。
需要特殊运输：冰袋
Worthington专注于生物技术和生命科学研究，诊断，生物制药和生物加工应用的高质量纯化酶，蛋白质，核酸和试剂盒。其核心酶包括：胶原蛋白酶，脱氧核糖核酸酶I，弹性蛋白酶，木瓜蛋白酶，核糖核酸酶，胰蛋白酶等。艾美捷科技是Worthington的中国代理商，为科研工作者提供优质的产品与服务。
来源：https://www.amyjet.com/brand/Worthington.shtml
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艾美捷Worthington丨神经氨酸酶说明书
Worthington 艾美捷酰基神经氨酸水解酶:
酶促反应：
（上）2,3-连接的神经氨酸
（中）2,6-连接的神经氨酸
（下）2,8-连接的神经氨酸
神经氨酸酶（唾液酸酶）从多种糖蛋白中分离出 N-乙酰神经氨酸（唾液酸）。
神经氨酸酶是在蛋白质化学和细胞生物学中研究糖蛋白的重要工具（Hatton等， 1973）。
Worthington 艾美捷 神经氨酸酶来源于产气荚膜梭菌。在 Cassidy等人的工作的基础上，该实验室开发了色谱纯化方法。（1965 年）。Wooley 和 Gommi (1966) 描述了这种神经氨酸酶在测量血清素受体的方法中的用途。它还用于确定组织中结合的 N-乙酰神经氨酸。
产气荚膜梭菌神经氨酸酶的特征：
极佳 pH 值：5.0-5.1 (Burton 1963)。在 pH 4.0 或高于 pH 8.0 时几乎没有活性或没有活性。
等电点：5.1（Groome 和 Belyaven 1958）。
活化剂：无，与来自弧菌的神经氨酸酶相反，后者需要二价金属。
抑制剂：使用神经氨酸酶抑制剂作为可能的抗病毒和抗菌剂已显示出相当大的兴趣。（Khorlin等人1970；Haskell等人1970；和 Tute 1970）。
稳定剂：血清白蛋白，0.3 mg/ml (Cassidy et al . 1965)。
稳定性：纯化后的制剂在 4°C 下至少可以稳定保存两年（Cassidy et al . 1965）。
Worthington相关研究：
神经氨糖酸苷酶, Purified WBC-LS004762
半乳糖氧化酶 WBC-LS004524
胰蛋白酶, Sterile, Irradiated WBC-LS004454
Deoxyribonucleic Acid, E. coli WBC-LS004451
心肌黄酶 WBC-LS004333
果胶酶 WBC-LS004298
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艾美捷Worthington丨心肌黄酶说明书及特性
心肌黄酶是一类普遍存在的黄素结合酶，其催化从还原形式的二和三磷酸吡啶核苷酸即NADH、NADPH中充当氢受体的各种染料的还原。第一种被纯化的酶是来自心肌的酶（Straub 1939）。近二十年后，心脏心肌黄酶被证明与硫辛酰脱氢酶相同（Massey 1958, 1963）。其他心肌黄酶已被描述并从各种细菌、植物和哺乳动物器官中纯化。部分纯化的克氏梭菌提取物的心肌黄酶活性细胞，最初被描述为 NADH 和 NADPH 氧化酶的来源（Ciotti 和 Kaplan 1957），在该实验室中进行了观察，并将其用于脱氢酶和乙醇的耦合比色测定。（泰勒 1958 年）。这些基于 2,6-二氯苯酚吲哚酚脱色的方法通过使用还原后显色的四唑鎓染料进行了改进。（Brower 和 Woodbridge 1970；Nachlas 等人 1960）。
来自Cl 的酶。kluyveri 已被 Kaplan、Setlow 和 Kaplan (1969) 纯化和表征，他们使用与目前的 Worthington 产品等效的起始材料。
Worthington 艾美捷克氏梭菌心肌黄酶的特性：
除非另有说明，以下数据来自 Kaplan等人。（1969 年）。
分子量：24,000
蛋白质登录号：Q97E86（丙酮丁醇梭菌）
组成：该酶每分子含有一分子黄素单核苷酸。氨基酸组成已确定。
极佳 pH 值：8.5。在 pH 7.4 和 9.4 时，活性降低了 50%。NADH 和 NADPH 都共享这个最优值。
常数：据报道，NADH 的 Km 为 9 X 10 -5，而 NADPH 则低得多。
抑制剂：N-乙基马来酰亚胺在浓度低于 5 mM 时使心肌黄酶失活。
活化剂：我们发现过量的黄素单核苷酸 (FMN) 似乎会轻微刺激与二氯苯酚-吲哚酚的反应。
特异性：NADH 或 NADPH 均可用作还原剂。然而，辅酶之间没有催化氢交换。氧和细胞色素 C 都不会被Cl 还原。克鲁维心肌黄酶。
稳定剂：NADH、NADPH 和 FMN 保护酶免受尿素和胍的变性。
稳定性：虽然具有合理的稳定性，但如果长时间保存，干酶应储存在冰箱中。尤其是溶液，应始终远离强光。
Worthington相关研究：
果胶酶 WBC-LS004298
蛋白酶 K, Recombinant, Solution WBC-LS004258
碱性磷酸酶, Purified WBC-LS004234
胶原蛋白酶, Type 1, Filtered WBC-LS004217
Worthington专注于生物技术和生命科学研究，诊断，生物制药和生物加工应用的高质量纯化酶，蛋白质，核酸和试剂盒。其核心酶包括：胶原蛋白酶，脱氧核糖核酸酶I，弹性蛋白酶，木瓜蛋白酶，核糖核酸酶，胰蛋白酶等。艾美捷科技是Worthington的中国代理商，为科研工作者提供优质的产品与服务。
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艾美捷Worthington丨葡萄糖-6-磷酸脱氢酶说明书
Worthington 艾美捷葡萄糖-6-磷酸脱氢酶 (G6PD) 是一种调节酶，催化戊糖磷酸途径的第一步：使用 NADP +和/或 NAD +氧化葡萄糖-6-磷酸。
背景：
细菌属明串珠菌在 1920 年代末和 1930 年代初首次引起人们的兴趣，作为研究乳酸发酵的一种手段。Pederson 确定葡萄糖发酵产生等量的乳酸、乙醇和 CO 2，这后来被 Friedemann 证实（Pederson 1929 和 Friedemann 1939）。
1951 年，德莫斯等人。首先从肠系膜乳杆菌中分离出葡萄糖-6-磷酸脱氢酶。德莫斯等人。1953 年还证明了其双核苷酸特异性，1955 年表明肠系膜乳杆菌的发酵通过不同于经典的 Embden-Meyerhof 糖酵解方案的机制进行。
在 1960 年代，Kemp 和 Rose 证明这两种还原型辅酶产物在体内具有不同的代谢作用：NADPH 用于生物合成反应，NADH 用于乙醇和乳酸生产中的 ATP 生成反应（Kemp 和 Rose 1964，以及怀特和利维 1987）。
在 1980 年代后期和 1990 年代，确定了关键的氨基酸残基，并且表明 NAD 和 NADP 相关反应的动力学机制不同（Levy 1989）。1991 年，李等人。发表了单体的完整氨基酸序列。
目前的研究表明，对于肠系膜乳杆菌的 G6PD，该酶作为同二聚体和单体均具有活性，而来自酵母的酶仅在天然的同二聚体形式中具有活性（Ravera等人，2010）。G6PD 还与其他酶促反应偶联，其中它的作用是再生辅酶 (NADH) (Ohno et al . 2008)。最近还研究了酶的稳定性及其与底物结合时的失活抗性（Duggleby 2007）。
Worthington艾美捷葡萄糖-6-磷酸脱氢酶的特异性：
NAD 或 NADP 都可以作为辅酶，NAD 的内在反应速度大约是 NADP 的 1.8 倍（Olive 和 Levy 1967）。D-葡萄糖-6-磷酸被认为是天然底物，尽管 D-葡萄糖反应缓慢 (Metzger et al . 1972)。
Asp177 和 His240 形成 G6PD 的催化二元组。His240 作为从 6-磷酸葡萄糖中提取 C-1 质子的碱基；Asp177 稳定产生的正电荷 (Cosgrove et al . 1998)。
Worthington艾美捷葡萄糖-6-磷酸脱氢酶的分子特征：
L. mesenteroides G6PD 基因编码 485 个氨基酸的多肽。G6PD 的独特之处在于它不含半胱氨酸残基。已经确定了在生理条件下仅使用NADP +的人和大肠杆菌的序列。Z. mobili的序列与L. mesenteroides一样可以使用 NADP +或 NAD +，也已确定。这些物种中的任何两个之间大约有 30-36% 的序列同一性。一个保守的序列从 Arg175 开始，并含有一个赖氨酸残基，被认为在葡萄糖-6-磷酸结合中起作用 (Lee et al . 1991)。
Worthington艾美捷葡萄糖-6-磷酸脱氢酶的应用：
测量 NADPH 或 NADH 的系统（Bhattacharya 和 Ali 1988）
葡萄糖和 ATP（与 HK 偶联时）、果糖、6-磷酸葡萄糖、NAD(P) +和 CK的测定
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艾美捷Worthington丨脲酶的特异性说明
Worthington 艾美捷脲酶催化尿素水解：
（NH2）CO+3H2O→CO2+2NH4OH
Jespersen (1975) 报道氨基甲酸铵是在柠檬酸盐和 Tris 缓冲液中产生的。
脲酶存在于许多细菌、几种酵母和许多高等植物中。Varner (1960) 对其进行了审查。两个最好的来源是：杰克豆（Canavlia ensiformis），它已经被结晶和彻底研究，以及巴氏杆菌。
Worthington 艾美捷脲酶在尿素测定中很重要。参见 Guilbault 和 Montalvo (1970)。已报道其固定化：等。(1974)、James 和 Pring (1975)、Messing (1974)、Nakamoto等人。(1975)、Sundaram (1973) 和 Tran-Minh 和 Broun (1975)。
Worthington 艾美捷脲酶的特性：
分子量：480,000 (Fishbein et al . 1970)。
组成： 单体（a）脲酶可以聚合形成约三百万道尔顿的六个单元聚合物。（Fishbein等人1970；Fishbein 和 Nagarajan 1972a）。Andrews 和 Reithel (1970) 报告了巯基。Contaxis 和 Reithel (1971) 表明分子可以分成两半而不会失去活性。另见 Contaxis 和 Reithel (1972)、Fishbein 和 Nagarajan (1972b)、Lynn (1970) 以及 Bailey 和 Boulter (1969)。
极佳 pH 值：7.4（Cesareo 和 Langton，1992）。
Km：Tris·HCl 中 1.3mM（Cesareo 和 Langton，1992）。
抑制剂：重金属。形成NH 4+离子。另见 Fishbein 和 Carbone (1965)。钠和钾离子是抑制剂（Cesareo 和 Langton，1992）。
Worthington 艾美捷脲酶特异性：脲酶对尿素和羟基脲具有特异性（Fishbein 和 Carbone 1965）。另见 Sundaram 和 Laidler (1970)。
稳定剂：浓度为 1 X 10 -3 M 的 EDTA。50% 甘油溶液可在 4°C 下保护脲酶结晶悬浮液数月。
Worthington相关研究：
多酚氧化酶 ( 酪氨酸酶) WBC-LS003793
胰蛋白酶, TPCK-Treated, Irradiated WBC-LS003752
胰蛋白酶 WBC-LS003706
Protease, S. Aureus (Endoproteinase Glu-C) WBC-LS003608
磷酸二酯酶 II WBC-LS003603
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艾美捷Worthington丨超氧化物歧化酶说明书
超氧化物歧化酶 (SOD) 催化 O 2-自由基的破坏。
它保护氧代谢细胞免受超氧化物自由基的有害影响（Petkau et al . 1975; Fridovich 1972, 1973; Lavelle et al . 1973; Paschen and Weser 1973）。它已由 Malmström等人进行了审查。（1975 年）。
McCord (1974) 发现 SOD 保护透明质酸盐免受自由基解聚，并指出外源性 SOD 可能具有抗炎作用 (Salin and McCord 1975)。O 2-离子被认为在衰老、脂质过氧化和红细胞的过氧化溶血中很重要（Fee 和 Teitelbaum 1972），它是由各种酶促反应期间 O 2的单价还原或通过电离辐射形成的。（另见 Fee et al . 1975）。在白细胞吞噬过程中也会形成超氧化物自由基（Allen等人1974；DeChatelet等人1974）。另见 Dionisi等人。（1975 年）。温特伯恩等人. (1975) 表明 SOD 缺乏可能导致亨氏体溶血性贫血。Fridovich (1986) 报道了超氧自由基的生物学效应。
超氧化物歧化酶在自然界广泛存在。格雷戈里等人。(1974) 表明它存在于所有氧代谢细胞中。Hewitt 和 Morris (1975) 在厌氧菌中发现了它。它已从多种来源中纯化，例如：真菌（Rapp等人1973）；绿豌豆 (Sawda et al . 1972)；变形链球菌(Vance et al . 1972)；小麦胚芽（Beauchamp 和 Fridovich 1973）；大肠杆菌（Gregory等人，1973 年）；酿酒酵母（Goscin 和 Fridovich 1972）和粗糙脉孢菌（Misra 和 Fridovich 1972）。
三种超氧化物歧化酶的特征在于不同的金属含量。蓝绿色的 Cu(II)-Zn(II) 酶来自人和牛的红细胞，酒红色的 Mn(III) 蛋白存在于大肠杆菌、鸡和大鼠中 (Peeters-Joris et al . 1975) 肝线粒体 (Tyler 1975) 和来自大肠杆菌的黄色 Fe(III) 酶(Villafranca et al . 1974)。有趣的是，鸡肝细胞体酶是铜锌型（Weisiger 和 Fridovich 1973）。皮特斯-乔里斯等人。(1975) 显示大鼠许多器官中的 SOD 活性。格雷戈里等人。(1973) 报道了细胞内位点和功能。
以下数据适用的牛红细胞 SOD 已被广泛研究。它与来自人类红细胞和牛心脏的酶相同（Bannister等人1971；Keele等人1971 和 Nyman 1960）。
Worthington 艾美捷超氧化物歧化酶的特征：
分子量：32,500 (Keele et al . 1971)。
组成：Worthington 艾美捷超氧化物歧化酶由通过二硫键连接的两个相同分子量的亚基组成。分子量为 32,500 (Keele et al . 1971)。每个分子有两个 Cu(II) 和两个 Zn(II) 原子（Bannister et al . 1971）。Richardson等人已经报道了晶体研究。（1972 年）和利伯曼和费（1973 年）。氨基酸序列由 Steinman、Naik、Abernethy 和 Hill (1974)、Abernethy等人确定。(1974) 和埃文斯等人。（1974）；Richardson等人的亚基三级结构。（1975 年）。罗蒂里奥等人. (1972, 1973, 1974) 报道了铜和锌的作用。根据 Forman 和 Fridovich (1973)，锌具有结构稳定作用，而 Cu 2+直接参与催化活性。另见 Calabrese等人。(1991)。锌和铜都已被去除以产生脱辅基酶（Carrico 和 Deutsch 1970）。Fee 和同事发表了关于金属结合位点的研究（Fee 1973；Fee 和 DiCorleto 1973；Fee 和 Gaber 1972）。和酶活性(Fee et al . 1973)。比姆等人。(1974) 用钴、汞和镉替代锌的报告。福尔曼等人。(1973) 和 Rigo等人. (1975) 表明组氨酸参与活性位点。Stokes等人已经报道了核磁共振研究。(1973)、Lieberman 和 Fee (1973) 和 Villafranca等人。（1974）。Halliwell (1975)、Rigo等人已经报道了超氧化物歧化酶的活性和动力学。（1975 年），菲尔登等人。（1974 年），戈达等人。（1974 年）、迈克尔逊（1974 年）、霍奇森和弗里多维奇（1973 年）、罗蒂里奥（1973 年）以及格鲁诺和肖普（1989 年）。
消光系数：该蛋白质的特殊之处在于它在 280 nm 处不显示最大吸收（McCord 和 Fridovich 1969；Bannister等人1971）。根据 Symonyan 和 Nalbandyan (1972) A 259 /A 680 = 30。
等电点：4.95 (Bannister et al . 1971)。
抑制剂：氰化物抑制铜锌SOD，但对鸡肝线粒体的锰酶没有影响（Beauchamp，在 Weisiger 和 Fridovich 1973 中）。SOD 被 H 2 O 2灭活（Symonyan 和 Nalbandyan 1972，Fielden等人1973），并且可能受到通常与之相关的过氧化氢酶的保护（Bray等人1974）。哈茨等人。(1973) 发现在一些组织中，包括大脑皮层和甲状腺，存在 SOD，但不存在过氧化氢酶。
稳定性：SOD 是一种异常稳定的酶，尽管它的脱辅酶非常不稳定。（福尔曼和弗里多维奇 1973 年）。Worthington SOD 在 5°C 下可保持其活性长达一年。
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艾美捷Worthington丨血浆胺氧化酶解决方案
Worthington艾美捷血浆胺氧化酶 (PAO)有两类胺氧化酶：血浆胺氧化酶所属的吡哆醛和含铜酶以及含FAD的氨基氧化酶。它们发挥着重要的生物学作用。参见 Blaschko (1963) 的评论。天然底物包括儿茶酚胺、色胺衍生物和其他生理活性胺。来自不同来源的胺氧化酶具有不同的底物特异性。它们已由 Malmström等人进行了审查。（1975 年）。存在大量关于源自各种器官和动物的胺氧化酶的文献。胺亚精胺和精胺，最能被牛血浆氧化酶氧化，是重要的生化物质；并已被 Tabor 和 Tabor (1972) 和 Russell (1973) 审查过。Russell (1973, 1971; 和 Russell等人). 1971）报告癌症患者尿中多胺排泄增加。Lipton等人进一步扩展了这一点。(1975)，以及 Russell、Durie 和 Salmon (1975)。可以通过气相色谱和氨基酸分析 (Russell 1973) 和电泳 (Lipton等人1975) 对低浓度的多胺进行分析，但较早的报告显示血浆胺氧化酶可用于荧光测定 (Unemoto等人1963)和分光光度分析（Bachrach 和 Reches 1966）。类似的过氧化物检测系统 Guilbault 和 Kramer 1964；Gochman 和 Schmitz 1971）也可以被改编。>Bachrach (1970, 1973) 详细讨论了这个主题以及多胺功能的许多其他方面。
Worthington 艾美捷来自牛血浆的血浆胺氧化酶的特征：
分子量：170,000 (Achee et al . 1968)。
组成： Achee等人。(1968) 表明该酶由两条相同的多肽链组成。每个分子有两个磷酸吡哆醛和两个 Cu 2+原子（Yamada 和 Yasunobu 1962 和 1963）。Malmström等人列出了氨基酸组成。（1975 年）。
极佳 pH 值：精胺为 6.2，亚精胺为 7.2。其他胺可能具有其他最佳 pH 值（Tabor等人1954）。
消光系数：消光系数= 9.8（Yamada 和 Yasunobu 1962）。
对于不同 pH 值的光谱，请参见 Yamada 和 Yasunobu (1963)。
Worthington艾美捷血浆胺氧化酶特异性：被氧化的主要生理胺是精胺和亚精胺（Yamada 和 Yasunobu 1962；Yasunobu 和 Smith 1970；Tabor等人1954），对苄胺、高磺胺、糠胺和简单的脂肪族单胺也有一些活性。（另见 Malmström 1975）。酪胺只有轻微的活性，而色胺、肾上腺素、血清素或胍丁胺则没有活性（Yamada 和 Yasunobu 1962；Tabor等人1954）。
抑制剂：铜螯合剂、铜酮、羟胺等多种羧基试剂；氰化物（Yamada 和 Yasunobu 1963）。苯甲酸和苯甲醇都是非竞争性抑制剂（Ki 分别为 30 和 34 mM），（Wang et al . 1968）。塔博尔等人。(1954) 对抑制剂和 Bardsley等人的论文进行了很好的总结。(1974) 处理人胎盘胺氧化酶的大量抑制剂数据可能也与这种牛血浆胺氧化酶有关。
稳定性：Yamada 和 Yasunobu (1962) 报告说，在 0.03 M 磷酸盐缓冲液中，pH 值介于 6.0 到 8.0 之间的不纯酶在冷藏时相当稳定，但高度纯化的制剂不太稳定。这两种形式都需要电解质来防止无定形蛋白质的沉淀。建议将酶在 0.03 M 磷酸盐缓冲液（pH 7.0）中以 55% 饱和硫酸铵悬浮液形式储存，温度为 -5°C 至 2°C。冻干导致 15-20% 的活性损失，但提供了足够稳定性的产品（Yamada 和 Yasunobu 1962）。
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艾美捷Worthington丨己糖激酶特性及参数说明
Worthington艾美捷己糖激酶催化反应：
Worthington 艾美捷己糖激酶以两种不同的形式从酵母细胞中分离出来，称为 PI 和 P-II (Schulze et al . 1969)。这些是独立的、不可相互转化的同工酶（Womack等人1973）。
己糖激酶用于测定葡萄糖、果糖、甘露糖和 ATP。
来自酵母的己糖激酶的特性：
分子量：天然形式的分子量约为 100,000 (Schulze et al . 1969)，由分子量略高于 50,000 (Schmidt et al . 1973) 的多肽链组成。
最佳 pH 值：7.5 - 9.0 (Sols et al . 1958)。
组成： PI 和 P-II 都含有相同的氨基末端缬氨酸和相同的羧基末端丙氨酸。Schmidt等人已经报道了氨基酸组成。（1973b）。
消光系数：消光系数PI 为 8.85，P-II 为 9.47（Schmidt等人1973）。
等电点：PI, 5.25 和 P-II, 4.93 (Schmidt et al . 1973)。
抑制剂：酶被与 SH 基团反应的化合物抑制。它还被 1-磷酸山梨糖、多磷酸盐、6-脱氧-6-氟葡萄糖、2-C-羟基-甲基葡萄糖、木糖和来苏糖抑制（Sols 等人 1958 和 McDonald 1955）。
活化剂：己糖激酶的催化活性需要镁离子。它被儿茶酚胺和相关化合物激活 (Harrison et al . 1972)。钙离子不影响酶活性。
Worthington艾美捷己糖激酶特异性：该酶磷酸化 D-果糖、5-酮基-D-果糖（Avigrad等人1968）、D-葡萄糖、2-脱氧-D-葡萄糖、D-甘露糖和 D-葡糖胺。已证明 ATP 和 ITP 在酵母己糖激酶反应中发生转磷酸化 (Martinez 1961)。PI 与果糖的活性是葡萄糖的 2.6 倍，而 P-II 的果糖:葡萄糖比为 1:3 (Lazarus et al . 1966)。Bessell等人已经广泛研究了酵母己糖激酶的底物特异性。（1972）。
稳定性：冻干制剂和结晶悬浮液在 2-8°C 下可稳定 6-12 个月。
Worthington专注于生物技术和生命科学研究，诊断，生物制药和生物加工应用的高质量纯化酶，蛋白质，核酸和试剂盒。其核心酶包括：胶原蛋白酶，脱氧核糖核酸酶I，弹性蛋白酶，木瓜蛋白酶，核糖核酸酶，胰蛋白酶等。艾美捷科技是Worthington的中国代理商，为科研工作者提供优质的产品与服务。
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